• Перечислите функции белков.
• Перечислите методы выделения и очистки белков из биообъектов.
• Дайте определение понятиям: высаливание, хроматография, электрофорез, кристаллизация.
• Перечислите физико-химические свойства аминокислот.
• Составьте формулы аминокислот, образующихся в результате постсинтетической химической модификации (оксилизин, селеноцистеин, ɣ-карбоксиглутаминовая кислота, 3,5-дийодтирозин).
• Перечислите химические реакции для открытия и определения аминокислот в гидролизатах белков.
• Перечислите физико-химические свойства белков.
• Дайте определение понятиям: денатурация, иозоэлектрическая точка, изоионная точка, лактамная (кетонная) форма, лактимная (енольная) форма.
• Перечислите методы определения первичной структуры белков.
• Опишите вторичную структуру белка.
• Дать определение понятиям: протомер (мономер, субъединица), олигомер (мультимер), изофермент, комплементарность.
• Назовите примеры простых белков
• Приведите примеры природных пептидов.
• Опишите гемопротеины.
• Опишите флавопротеины.
• Опишите нуклеопротеины.
• Опишите липопротеины.
• Перечислите фосфопротеины.
• Дать определение понятиям: гликоконьюгаты, гликобиология, гликопатология, гликотерапия.
• Опишите интерфероны и иммуноглобулины
• Опишите трансферрин и гемосидерин.
• Перечислите методы выделения нуклеиновых кислот из биообъектов.
• Составьте формулы минорных нуклеотидов пуринового ряда (инозин, ксантин, гипоксантин, 7-метилгуанозин).
• Перечислите минорные пиримидиновые основания.
• Каковая первичная структура нуклеиновых кислот?
• Какова вторичная структура нуклеиновых кислот?
• Дайте определение понятию «Фермент» (энзим).
• Назовите области применения ферментов.
• Дать определение понятиям: холофермент, простетическая группа, апофермент, кофермент, активный центр фермента, аллостерический центр, синзимы.
• Приведите примеры изоферментов.
• Опишите механизм действия ферментов.
• Что такое энергия активации, константа диссоциации фермент-субстратного комплекса, явление насыщения, константа Михаэлиса, уравнение Лайнуивера-Бэрка.
• Перечислите основные свойства ферментов.
• Что такое относительная и абсолютная специфичность ферментов?
• Приведите примеры стереохимической специфичности.
• Каковы типы ингибирования ферментов?
• Дайте определение понятиям: индуцированный синтез ферментов, конститутивные ферменты, летальный синтез, проферменты (зимогены), ингибирование по принципу обратной связи, ретроингибирование, активация предшественником, компартментализация.
• Как рассчитать удельную активность фермента, молекулярную активность фермента?
• Какова международная классификация ферментов?
• Перечислите основные направления медицинской энзимологии.
• Дайте определение понятию «Липиды».
• Какова классификация липидов?
• Перечислите функции липидов.
• Дайте определение понятиям: «Жирная кислота», «Высшая жирная кислота».
• Приведите примеры диеновых и и триеновых жирных кислот.
• Составьте формулу тетраеновой жирной кислоты.
• Составьте формулу триацилглицерола (ТАГ) с остатком олеиновой, линолевой и пальмитиновой кислот.
• Напишите пример формулы липида из класса «Воски».
• Составьте общий план строения фосфолипидов.
• Составьте общий план строения сфинголипидов.
• Перечислите биологические функции глицерофосфолипидов.
• Перечислите биологические функции сфингофосфолипидов.
• Составьте формулу липида с остатком N-ацетилнейраминовой кислоты, дайте ему название.
• Перечислите стероидные соединения. Что является признаком стероидных соединений?
• Составьте формулу холестерина и дайте характеристику этому соединению.
• Составьте формулу желчной кислоты и её коньюгата, объясните биологическую роль желчных кислот.
• Дайте определение понятию «Витамины». Какова классификация витаминов?
• Перечислите методы определения витаминов в биожидкостях.
• Дайте характеристику витамину «Аскорбиновая кислота». Какими методами можно обнаружит этот витамин в биологических объектах?
• Дайте характеристику витамину «Тиамин» (строение витамина а кофермента, биологические функции, признаки авитаминозов, особенности применения в медицине).
• Опишите особенности химической структуры и биологические свойства рибофлавина.
• Опишите особенности химической структуры и биологические свойства цианокобаламина.
• Составьте описание особенностей структуры, биологической активности и признаков гипо- и авитаминоза для ретинола.
• Составьте описание особенностей структуры, биологической активности и признаков гипо- и авитаминоза для кальциферола.
• Составьте формулу НАД и покажите его переход из окисленной формы в восстановленную.
• Составьте формулу ФАД и покажите его переход из окисленной формы в восстановленную.
• Перечислите витаминоподобные соединения.
• Назовите известные вам антивитамины.
• Какова биологическая роль нижеперечисленных соединений: ПАБК, пангамовая кислота, инозитол, убихинон, S-метилметионин, липоевая кислот, холин
• Какова классификация гормонов?
• Дайте характеристику гормонов гипоталамуса.
• Дайте характеристику гормонов гипофиза.
• Дайте характеристику гормонов паращитовидных желез.
• Дайте характеристику гормонов щитовидной железы.
• Дайте характеристику гормонов поджелудочной железы.
• Дайте характеристику гормонов надпочечников.
• Дайте характеристику женских половых гормонов.
• Дайте характеристику мужских половых гормонов.
• Опишите структуру и биологические свойства простагландинов.
• Опишите аденилатциклазную мессенджерную систему.
• Опишите гуанилатциклазную мессенджерную систему.
• Опишите Ca2+– мессенджерную систему.
• Опишите механизм действия на клетку адреналина.
• Опишите механизм действия на клетку инсулина.
• Опишите механизм действия на клетку тестостерона.
• Опишите типичное проявление авитаминоза (по выбору).
• Опишите типичное проявление гипофункции железы (по выбору).
• Опишите типичное проявление гиперфункции железы (по выбору).
• Что такое эйкозаноиды?
• Объясните биологические эффекты простагландинов, лейкотриенов и тромбоксанов.
1. В лаборатории из токсина змей выделен трипептид, Установлено, что он состоит из трех незаменимых аминокислот, одна из которых серосодержащая со свободной сульфгидрильной группой, другая – гетероциклическая, производное индола, а третья – гидроксилсодержащая. Предложите химический состав этого трипептида.
Решение: Метионин-триптофан-треонин
2. Проводя химический анализ сывороточного белка альбумина, учеными было установлено, что в составе содержится 0,58 % аминокислоты триптофан (Трп), молекулярная масса белка составляет 204 г/моль. Рассчитайте минимальную молекулярную массу белка альбумина.
Решение: Молекулярная масса альбумина = 204/ 0,0058= 35172 г/моль.
3. Известно, что фермент уреаза, расщепляющий мочевину, повышает скорость гидролиза мочевины при рН 8,0 и 20 °С в 1014 раз. Если данное количество уреазы полностью гидролизует данное количество мочевины за 5 минут, то, рассчитайте, сколько времени потребуется на гидролиз без уреазы?
Решение: 5 × 1014 минут
4. Определите класс ферментов по схемам химических реакций, напишите номер класса по международной классификации ферментов:
Ответы: а) оксидоредуктазы (1 класс); б) лиазы (4 класс); в) гидролазы (3 класс); г) трансферазы (2 класс).
5. При обследовании женщины в последний триместр беременности выяснилось, что у нее появились боли в костях. Биохимический анализ крови выявил увеличение содержания кальция, снижение концентрации фосфора и повышенную активность фермента щелочная фосфатаза. Предположите, о нарушениях какого витамина указывает данная клиническая картина? Какое лечение должен назначить женщине акушер-гинеколог? Профилактику какой патологии должен проводить (особенно тщательно) педиатр у ребенка этой женщины после родов?
Решение: описан гиповитаминоз D. Врач педиатр должен проводить профилактику рахита.
6. Дайте развернутый ответ на вопрос: почему при введении гормона глюкагона гипергликемия возникает быстро и длится недолго, а при введении другого гормона – кортизола она развивается через несколько часов и долго сохраняется.
Решение: Гормон глюкагон вызывает гипергликемию в результате усиления распада гликогена печени и усиления глюконеогенеза. Этот эффект глюкагона осуществляется путем запуска химической модификации (фосфорилирования) ключевых ферментов данных процессов. Кортизол усиливает глюконеогенез путем усиления синтеза ключевых ферментов (биосинтез белка), а этот процесс требует большего времени.
Перед вами общий план строения α-аминокислот:
Составьте формулы простейших аминокислот, в которых:
а) R = – H,
б) R = – CH3
Дайте химические и тривиальные названия полученных аминокислот.
В формуле (б) сдвиньте аминогруппу из альфа-положения в бета-положение. Какие биологические изменения возникнут в связи с изменением структуры аминокислоты? Какова биологическая роль бета-аланина?
Пояснение:
Допишите формулу аминокислоты, в которой имеется 4 атома углерода, аминогруппа находится в ɣ-положении. Дайте химическое название полученной аминокислоте и предположите ее биологические свойства.
Решение:
– С – С – С – С -
Перед вами химическая формула диаминомонокарбоновой аминокислоты лизин (Лиз, Lys, K):
В представленной формуле пронумеруйте все положения углерода, начиная от карбоксильной группы по систематической номенклатуре, а также обозначьте альфа (α), бета (β) и другие положения. Дайте оценку суммарного заряда лизина при рН =7,0; 2,0 и 13,0. С чем связано изменение заряда личина при изменении рН?
Решение:
Известно, что изоэлектрическая точка амфотерного соединения есть значение рН среды, при котором его суммарный заряд равен нулю.
Для моноаминомонокарбоновых аминокислот это значение легко можно рассчитать по формуле:
Используя данные справочной таблицы, рассчитайте изоэлектрические точки аминокислот Лей, Вал, Фен. Что можно сказать о направлении движения этих аминокислот в электрическом поле, если изменить значение рН среды до сильнокислого (например, рН = 1,5) и сильнощелочного (например, рН = 13,0)?
О проекте
О подписке