Список сокращений и условных обозначений, принятых в биохимии

АДФ – аденозиндифосфат

АлАТ – аланинаминотрансфераза

АМК – аминокислота

АМФ – аденозинмонофосфат

цАМФ – циклический АМФ

АПБ – ацилпереносящий белок

АсАТ – аспартатаминотрансфераза

АТФ – аденозинтрифосфат

АТФаза – аденозинтрифосфатаза

ГАМК – гамма-аминомасляная кислота

ГАФ – глицеральдегид-3-фосфат

ГДФ – гуанозиндифосфат

ГМФ – гуанозинмонофосфат

ГМГ-КоА – β-гидрокси-β-метил-глутарил-КоА

цГМФ – циклический ГМФ

ГТФ – гуанозинтрифосфат

ДАГ – диацилглицеролы

ДАФ – диоксиацетонфосфат

ДНК – дезоксирибонуклеиновая кислота

ДНКаза – дезоксирибонуклеаза

ДНФГ- 2,4-динитрофенилгидразин

ДОФА – диоксифенилаланин

ИМФ – инозинмонофосфат

кат – катал

КоА – кофермент (коэнзим) А

КоQ – кофермент (коэнзим) Q

КФ – классификация ферментов

КФК – креатинфосфокиназа

ЛДГ – лактатдегидрогеназа

ЛП – липопротеины

ЛПВП – липопротеины высокой плотности

ЛПНП – липопротеины низкой плотности

ЛПОНП – липопротеины очень низкой плотности

МАГ – моноацилглицеролы

МАО – моноаминооксидаза

МДА – малоновый диальдегид

НАД⁺ – никотинамидадениндинуклеотид окисленный

НАДН(Н⁺) – никотинамидадениндинуклеотид восстановленный

НАДФ⁺ – никотинамидадениндинуклеотидфосфат окисленный

НАДФН(Н⁺) – никотинамидадениндинуклеотидфосфат восстановленный

ПВК – пировиноградная кислота

ПФ – пиридоксальфосфат

РНК – рибонуклеиновая кислота

т-РНК – транспортная РНК

РНКаза – рибонуклеаза

СДГ – сукцинатдегидрогеназа

ТАГ – триацилглицеролы

ТГФК – тетрагидрофолиевая кислота

ТДФ – тимидиндифосфат

ТМФ – тимидинмонофосфат

ТПФ – тиаминпирофосфат

ТТФ – тимидинтрифосфат

ТХУ – трихлоруксусная кислота

УДФ – уридиндифосфат

УМФ – уридинмонофосфат

УТФ – уридинтрифосфат

ФАД – флавинадениндинуклеотид окисленный

ФАДН_{2 –} флавинадениндинуклеотид восстановленный

ФЕП – фосфоенолпируват

ФМН – флавинаденинмононуклеотид

Фн – неорганический фосфат

ФФн – неорганический пирофосфат

ФРПФ – 5-фосфорибозил-1-пирофосфат

ФФК – фосфофруктокиназа

ФЭК – фотоэлектроколориметр

ХЭ – холинэстераза

ЦДФ – цитидиндифосфат

ЦМФ – цитидинмонофосфат

ЦТК – цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса)

ЦТФ – цитидинтрифосфат

ЩУК – щавелевоуксусная кислота

ЭПС – эндоплазматическая сеть

D – оптическая плотность

Dоп – оптическая плотность опытного

образца

Dст – оптическая плотность стандартного образца

Dк – оптическая плотность контрольного образца

Dx – оптическая плотность исследуемого образца

К_М – константа Михаэлиса

V_max – максимальная скорость реакции

SAM – S-аденозилметионин

Раздел I. Аминокислоты и простые белки. Ферменты. Витамины. Гормоны

1. Теоретический блок

1.1. Основные теоретические сведения и термины раздела

Биохимия – это фундаментальная наука, которая изучает состав, строение и свойства веществ, входящих в состав биологических систем, а также их превращения в процессе жизнедеятельности.

Главной задачей биохимии является установление связи между молекулярной структурой и биологической функцией химических компонентов организма.

Таблица 1

Аминокислоты

Аминокислоты – это органические карбоновые кислоты, у которых, один атом водорода замещен на аминогруппу. Таким образом, аминокислоты содержат карбоксильную группу (-СООН), аминогруппу (-NH₂), асимметричный атом углерода и боковую цепь (радикал – R). Именно строением боковой цепи аминокислоты и отличаются друг от друга.

Аминокислоты, кодируемые генетическим кодом и включающиеся в процессе трансляции в белки человека, называют протеиногенными. Таких аминокислот 20, часть из них может синтезироваться в организме человека (заменимые аминокислоты), а часть поступает с пищей (незаменимые аминокислоты).

В основу современной классификации аминокислот положено химическое строение их радикалов. Согласно это классификации протеиногенные аминокислоты делятся на 3 группы: гидрофобные, гидрофильные (незаряженные, отрицательно и положительно заряженные) и амфифильные.

Каждая аминокислота имеет не только своё название (тривиальное и химическое), но и принятое трехбуквенное сокращение, а также латинский однобуквенный символ: Ala Аланин (A), Leu Лейцин (L), Arg Аргинин (R), Lys Лизин (K), Asn Аспарагин (N), Met Метионин (M), Asp Аспарагиновая кислота (D), Phe Фенилаланин (F), Cys Цистеин (C), Pro Пролин (P), Gln Глутамин (Q), Ser Серин (S), Glu Глутамин. к-та (E), Thr Треонин (T), Gly Глицин (G), Trp Триптофан (W), His Гистидин (H), Tyr Тирозин (Y), Ile Изолейцин (I), Val Валин (V).

Таблица 2. Описание аминокислот

Следует отметить, что аминокислоты являются не только структурными элементами пептидов и белков, но и входят в состав других природных соединений (коферментов, конъюгированных желчных кислот, антибиотиков). Некоторые аминокислоты являются предшественниками биологически активных веществ (гормонов, биогенных аминов) или важнейшими метаболитами (глюконеогенез, биосинтез и деградация протеиногенных аминокислот, цикл мочевинообразования).

Таблица 3. Подходы к классификации аминокислот

Белки и пептиды

Пептиды – это органические соединения, построенные из остатков аминокислот, соединенных с помощью пептидной связи. Пептиды, последовательность которых короче 10–20 аминокислотных остатков, могут также называться олигопептидами, при большей длине последовательности они называются полипептидами.

Белками обычно называют полипептиды, содержащие 50 аминокислотных остатков и более.

Белки оставляют основу структурных элементов клеток и тканей, а также выполняют многообразные жизненно важные функции (транспортные, защитные, регуляторные, каталитические), обусловленные способностью за счет своей уникальной пространственной конфигурации распознавать другие молекулы и взаимодействовать с ними.

Полипептидная цепь состоит из остова (скелета), имеющего повторяющуюся последовательность и отдельных боковых цепей (радикалов). Последовательность аминокислот в цепи изображают, начиная с N-конца. Единственным отличием одних белков от других является сочетание радикалов, входящих в него.

Каждый белок характеризуется специфической аминокислотной последовательностью и индивидуальной пространственной структурой (конформацией).

Таблица 4. Уровни структурной организации белков

Белки условно подразделяют на простые (при гидролизе образуют смесь аминокислот) и сложные, или конъюгированные (состоят из белкового и небелкового компонентов). В качестве небелковой части (простетической группы) сложных белков могут выступать различные химические соединения, что находит отражение в классификации данной группы биологических соединений.

Таблица 5. Подходы к классификации сложных белков

Большинство методов анализа белков и аминокислот связаны с физико-химическими свойствами последних, например, с наличием определенных функциональных групп, размером и формой молекул, подвижностью в электрическом поле, различным распределением в системе подвижной и неподвижной фазы при разных видах хроматографии, способностью к поглощению в ультрафиолетовой области спектра.

Таблица 6. Методы очистки и анализа белков и аминокислот

Основные термины раздела:

α-Аминокислоты – производные карбоновых (органических) кислот, у которых один из атомов водорода у α-углеродного атома замещен на аминогруппу; аминокислоты являются мономерами для биосинтеза пептидов и белков.

Белки – высокомолекулярные соединения, биополимеры, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидными связями, имеющие определённую структурную и пространственную организацию и обладающие различными функциями.

Изоэлектрическая точка (ИЭТ, рI) – величина pH среды, при которой определённая молекула или её поверхность не несёт электрического заряда, то есть электронейтральна.

Полипептиды – биополимеры, содержащие от 10 до 50 аминокислотных остатков, связанных пептидными связями.

Посттрансляционная модификация – процесс образования функционально активных белков из синтезированных на рибосомах полипептидных цепей, включающий реакции ограниченного протеолиза, присоединения простетических групп, модификации аминокислотных радикалов (гидроксилирование, карбоксилирование, фосфорилирование, окисление и др.), образования дисульфидных связей, а также формирования третичной структуры и сборку субъединиц в олигомерные соединения.

Фолдинг – процесс формирования трехмерной пространственной структуры белка из вновь синтезированной полипептидной цепи при участии специфических белков-шаперонов.

Шапероны – группа белков, обеспечивающих правильную пространственную укладку полипептидной цепи в процессе посттрансляционной модификации, а также ренатурацию поврежденных белков и стабилизацию белков с неустойчивой конформацией.

Нуклеотиды и нуклеиновые кислоты

Нуклеиновые кислоты – это биополимеры, мономерами которых являются нуклеотиды. Любой нуклеотид в своей структуре имеет 3 фрагмента:

1) пуриновое или пиримидиновое азотистое основание;

2) остаток сахара-пентозы (рибозы или дезоксирибозы);

3) остаток фосфорной кислоты.

В зависимости от числа фосфатных групп различают нуклеозидмонофосфаты (например, АМФ, ГМФ), нуклеозиддифосфаты (УДФ, ЦДФ) и нуклеозидтрифосфаты (АТФ, УТФ); название нуклеотидов формируется в зависимости от азотистого основания и числа остатков фосфорной кислоты.

Нуклеиновые кислоты выполняют функцию хранения и передачи наследственной информации, а их структурные компоненты (нуклеотиды) входят в состав коферментов (НАД⁺, ФАД, КоА), являются макроэргическими соединениями (АТФ, УТФ, ЦТФ, ГТФ, ТТФ) и вторичными посредниками в передаче гормонального сигнала (цАМФ, цГМФ).

Гетероциклы, лежащие в основе структуры азотистых оснований:

К пуриновым азотистым основаниям относят аденин (6-аминопурин) и гуанин (2-амино-6-гидроксипурин).

К пиримидиновым азотистым основаниям относят урацил (2,4-дигидроксипиримидин), тимин (5-метилурацил; 2,4-дигидрокси-5-метилпиримидин), цитозин (4-амино-2-гидроксипиримидин).

Различают также минорные азотистые основания, которые представляют собой видоизмененные азотистые основания, отличающиеся по строению от аденина, гуанина, урацила и тимина; к ним относятся 5-оксиметилцитозин, дигидроурацил, псевдоурацил, 1-метилурацил, оротовая кислота, N⁶-метиладенин, N-метилгуанин, и др.